1 Напишите формулы дайте рациональные и эмпирические названия аминокислот производных масляной и капроновой кислот

1. Напишите формулы, дайте рациональные и эмпирические названия аминокислот производных масляной и капроновой кислот.
Решение:
Аминокислоты, производные масляной кислоты:
– -Аминомасляная кислота (4-Аминобутановая кислота)
– -Аминомасляная кислота (2-Аминобутановая кислота)
– -Аминомасляная кислота (3-Аминобутановая кислота)
Аминокислоты, производные капроновой кислоты:
– Лизин, ,-Диаминокапроновая кислота (2,6-Диаминогексановая кислота)
– δ-Аминокапроновая кислота (5-Аминопентановая кислота)
– -Аминокапроновая кислота (4-Аминопентановая кислота)
– -Аминокапроновая кислота (3-Аминопентановая кислота)
– -Аминокапроновая кислота (2-Аминопентановая кислота)
2. Дайте общую характеристику гликопротеинов и протеогликанов. Напишите, какие углеводы и их производные могут входить в небелковую часть гликопротеинов и протеогликанов.
Решение:
Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
Гликопротеины Протеогликаны
Доля углеводов 15‑20%
Не содержат уроновых кислот
Углеводные цепи содержат не более 15 звеньев
Нерегулярное строение углевода Доля углеводов 80‑85%
Содержат уроновые кислоты
Углеводные цепи очень длинные

Регулярное строение углевода

Гликопротеины – это смешанные углеводсодержащие биополимеры, в которых с белковыми молекулами ковалентно связаны олигосахаридные цепи (от одной до нескольких сотен на одну белковую цепь).
Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо O-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидрооксилизина.
Углевод имеет нерегулярное строение и содержит D-маннозу, D-галактозу, D-глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилгалактозамин, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилнейраминовую кислоту и др.
Углеводный компонент никогда не участвует в главной функции белка, т.е. не входит в состав каталитического центра или зоны связывания ферментов, активные участки регуляторных белков и т.п.

Функции гликопротеинов:
1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс.
2. Защитная – антитела, интерферон, факторы свертывания крови – протромбин, фибриноген.
3. Транспорт веществ в крови и через мембраны – трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза
4. Гормональная – гонадотропин, адренокортикотропный гормон, тиреотропин.

К гликопротеинам принадлежат вещества, определяющие групповую специфичность крови, которую необходимо учитывать при её переливании. Структурную основу этих веществ составляет полипептидная цепь, к которой присоединяется до 55 олигосахаридных цепей, состоящих в среднем из 21 – 23 моносахаридных остатков. Углеводная и пептидная части связываются между собой гликозидными связями с участием гидроксильных групп остатков серина или треонина.
Олигосахаридные цепи характеризуются наличием на невосстанавливающихся концах определённых последовательностей трёх-пяти моносахаридных звеньев и именно эти концы, называемые детерминантами, определяют групповую специфичность крови. С изменением детерминанты меняется группа крови.
Антигенные детерминанты могут находится в составе не только гликопротеинов, но и гликолипидов. Это говорит о важной роли углеводов в проявлении защитных функций организма (иммунитета)

Протеогликаны – характеризуется наличием полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.
Дисахариды включают в себя уроновую кислоту и аминосахар. Дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Можно встретить разные названия – кислые гетерополисахариды (имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы), мукополисахариды. Эти молекулы входят в состав протеогликанов – сложных белков, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.
Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.
Протеогликаны – это группа углевод-белковых биополимеров, в которых преобладает доля углеводного компонента. Свойства протеоглиганов определяются полисахаридными составляющими. Типичными представителями этой группы смешанных биополимеров являются протеогликаны соединительной ткани.
Основным типом связи полисахаридной и полипептидной цепей в протеогликанах выступает O-гликозидная связь. Полипептидная цепь выступает в роли «агликона», поставляющего для образования гликозидной связи гидроксильную группу бокового радикала серина.
Связывающим «мостиком» между хондроитинсульфатной цепью и полипептидом служит тетрасахаридный фрагмент. Он состоит последовательно из остатков D-глюкуроновой кислоты (1), двух остатков D-галактопиранозы (2 и 3) и остатка D-ксилопиранозы (4). D-Ксилозный участок участвует в образовании кликозидной связи с остатком серина, входящего в состав полипептидной цепи. Поскольку остатки серина повторяются многократно, то в целом к полипептидной цепи присоединяется много хондроинтинсульфатных цепей.

Гиалуроновая кислота и хондроинтисульфатныепротеогликановые субъединицы участвуют в образовании более высокоорганизованных протеогликановых комплексов (агрегатов).
В целом комплексы протеогликановой природы представляют собой поливалентные анионы, способные связывать катионы калия, натрия, кальция и за счёт этого участвовать в солевом обмене.

3. Дайте общую характеристику обмена веществ и энергии живых организмов. Понятие о метаболизме. Катаболические и анаболические пути в обмене веществ, их значение и взаимосвязь.
Решение:
Обмен веществ и энергии – это совокупность физических, химических и физиологических процессов превращения веществ и энергии в живых организмах, а также обмен веществами и энергией между организмом и окружающей средой. Обмен веществ у живых организмов заключается в поступлении из внешней среды различных веществ, в превращении и использовании их в процессах жизнедеятельности и в выделении образующихся продуктов распада в окружающую среду.
Все происходящие в организме преобразования вещества и энергии объединены общим названием – метаболизм (обмен веществ) – это совокупность ферментативных химических реакций, которые протекают в клетке. Активность ферментов, катализирующих эти реакции, регулируется с помощью чувствительной системы взаимосвязанных механизмов, поэтому метаболизм представляет собой высококоординированную, целенаправленную клеточную активность. Он выполняет следующие функции:
снабжение химической энергией за счёт расщепления богатых энергией пищевых веществ, поступающих в организм из среды, или путём преобразования улавливаемой солнечной энергии;
превращение молекул пищевых веществ в строительные блоки, которые используются в дальнейшем клеткой для построения макромолекул;
сборку белков, нуклеиновых кислот, липидов, полисахаридов и прочих клеточных компонентов из строительных блоков;
синтез биомолекул, которые необходимы для выполнения каких-либо специфических функций данной клетки.
Превращение органических веществ в клетке осуществляется в виде последовательности реакций, которые называются метаболическими путями, а вовлекаемые в такие реакции соединения – метаболитами. Метаболические пути делятся на два типа: катаболические и анаболические.
Катаболические пути – это процессы ферментативной дегидратации, в ходе которых крупные органические молекулы разрушаются (обычно в окислительных реакциях) до простых клеточных компонентов с выделением свободной химической энергии. Эта энергия используется организмом для поддержания жизнедеятельности, роста и репликации, а также преобразуется в другие формы энергии – механическую, электрическую, тепловую.
Катаболизм обеспечивает извлечение химической энергии из содержащихся в пище молекул и использование этой энергии на обеспечение необходимых функций. Например, образование свободных аминокислот в результате расщепления поступающих с пищей белков и последующее окисление этих аминокислот в клетке с образованием СО2, и Н2О, что сопровождается высвобождением энергии.
Анаболические пути – это процессы ферментативного синтеза, в ходе которых из относительно простых предшественников строятся сложные органические компоненты клетки. Синтез обычно может включать восстановительные этапы и сопровождается затратой свободной химической энергии.
Анаболизм обеспечивает рост, развитие, обновление биологических структур, а также накопление энергии (синтез макроэргов). Анаболизм заключается в химической модификации и перестройке поступающих с пищей молекул в другие более сложные биологические молекулы. Например, включение аминокислот в синтезируемые клеткой белки в соответствии с инструкцией, содержащейся в генетическом материале данной клетки.
Все метаболические системы отличаются упорядоченностью и простотой, несмотря на разнообразие метаболитов, как потребляемых, так и образующихся.
Центральные пути обмена примыкают к катаболическим и анаболическим путям и связывают их между собой.
Обмен веществ тесно связан с обменом энергии. Реакции катаболизма сопровождаются уменьшением свободной энергии (–), являются донорами структурных предшественников и обеспечивают энергетически процессы анаболизма (+).
Если отрицательно, то реакция протекает самопроизвольно и сопровождается уменьшением свободной энергии. Такие реакции называются экзергоническими, к ним относятся катаболитические превращения. Если значение положительно, то реакции будут протекать только при поступлении свободной энергии извне и называться эндергоническими (анаболические процессы). При , равном нулю, система находится в равновесии.
Взаимосвязь между катаболическим и анаболическим процессами можно представить следующей схемой:

4. Приведите химические реакции превращения ацетил-КоА в цикле Кребса. Энергетическая ценность цикла Кребса.
Решение:
Цикл Кребса (Цикл трикарбоновых кислот – ТКК) – это последовательность восьми реакций, протекающих в матриксе митохондрий. Схематически этот процесс можно представить следующим образом:

Цикл Кребса начинается с взаимодействия ацетил-КоА с четырёхуглеродной дикарбоновой кислотой – оксалоацетатом, в результате чего образуется первая шестиуглеродная трикарбоновая кислота – цитрат. Далее следует серия реакций, в процессе которых происходит высвобождение двух молекул CO2 и регенерация оксалоацетата.
Первая реакция цикла трикарбоновых кислот – это необратимая реакция конденсации ацетил-КоА с оксалоацетатом, катализируется ферментом цитратсинтазой. В результате реакции происходит синтез цитрата:

Вторая реакция – это изомеризация цитрата в изоцитрат, в процессе которой происходит перенос гидроксигруппы к другому атому углерода, катализируется ферментом аконтазой. Реакция идёт через образование промежуточного продукта цис-аконитата:

Третья реакция – необратимая реакция окислительного декарбоксилирования изоцитрата: гидроксигруппа изоцитрата окисляется до карбонильной с помощью НАД+ и одновременно отщепляется карбоксильная группа -положении. Промежуточный продукт реакции – оксалосукцинат. В этой реакции восстанавливается НАД+ – кофермент фермента изоцитратдегидрогеназы:

Четвёртая реакция – окислительное декарбоксилирование -кетоглутарата до высокоэнергетического соединения сукцил-КоА. В ходе реакции принимает участие пять коферментов и три фермента: -кетоглутаратдегидрогеназа (кофермент ТПФ), дегидролипоилтранссукцинилаза (кофермент липоевая кислота), дегидролипоилдегидрогеназа (кофермент ФАД), а также HSKoA и НАД+.
Суммарная реакция этого процесса может быть представленна следующим уравнением:

Пятая реакция – это реакцией субстратного фосфоролирования, катализируется ферментом сукцинил-КоА-синтетазой. В этой реакции сукцинил-КоА при участии ГДФ и неорганического фосфата превращается в сукцинат. Одновременно происходит образование высокоэнергетической фосфатной связи ГТФ за счёт высокоэнергетической тиоэфирной связи сукцинил-КоА. Она протекает в две стадии:
— расщепление путём фосфоролиза тиоэфирной связи в сукцинил-КоА:

— активированная фосфорильная группа сукцинилфосфата переносится на ГДФ с образованием ГТФ и сукцината:

Суммарное уравнение двух сопряжённых реакций имеет вид:

Шестая реакция – дегидрирование сукцината до фумарата. Катализируется ферментом сукцинатдегидрогеназой, в молекуле которого с апобелком ковалентно связан кофермент ФАД:

Седьмая реакция –гидратация фумарата до L-малата. Она катализируется стереоспецифичным ферментом фумаразой:

Восьмая реакция – регенерация оксалоацетата. Под действием НАД+ — зависимой мальдегидрогеназы L-малат дегидрируется и превращается в оксалоацетат:

Суммарное уравнение цикла Кребса можно представить в следующем виде:

Энергетическая ценность цикла Кребса.
В ходе цикла трикарбоновых кислот непосредственно образуется лишь одна молекула ATP, четыре окислительные реакции цикла обеспечивают дыхательную цепь значительным числом электронов, поставляемых NADH и FADH2, и тем самым обеспечивают образование значительного количества ATP в ходе окислительного фосфорилирования.
В ходе гликолиза из одной молекулы глюкозы образуется две молекулы пирувата, 2ATP и 2NADH. В ходе окислительного фосфорилирования переход двух электронов с NADH на O2 обеспечивает образование 2,5ATP, а переход двух электронов с FADH2 на O2 даёт 1,5ATP. Когда обе молекулы пирувата окисляются до 6СО2 пируватдегидрогеназным комплексом и в ходе цикла трикарбоновых кислот, а электроны переносятся на O2 в ходе окислительного фосфорилирования, то суммарный выход ATP составляет 32 молекулы на молекулу глюкозы: 32 молекулы ATP эквивалентны 32 × 30,5 кДж/моль = 976 кДж/моль, что составляет 34 % от теоретического максимума при полном окислении глюкозы – 2 840 кДж/моль. Эти вычисления произведены с учётом стандартных значений изменений свободной энергии, однако, если учитывать реальную нужду клетки в свободной энергии, заключённой в ATP, то эффективность процесса окисления приближается к 65 % от теоретического максимума.

5. Охарактеризуйте основные превращения липидов в желудочно-кишечном тракте, дайте характеристику ферментов.
Решение:
Липиды (жиры) – это преимущественно триацилглицеролы, сложные эфиры жирных кислот и трёхатомного спирта глицерина. К 3 гидроксильным группам глицерина присоединены 3 остатка жирных кислот.
В полости рта триацилглицеролы (ТАГ) не подвергаются никаким изменениям, так как слюные железы не синтезируют расщепляющие их ферменты. Процесс переваривания ТАГ происходит в тонкой кишке при действии панкреатической липазы и липазы тонкого кишечника. В желудке взрослых людей имеется желудочная липаза, но она практически не активна при низких значениях pH желудочного сока и отсутствии условий для эмульгирования жира. Однако лингвальная липаза, или липаза языка, которая секретируется железами задней стенки языка, может сохранять активность в кислой среде (pH-оптимум 4,0 – 4,5) и играет важную роль в пищеварении грудных детей. Оптимум лингвальной липазы близок к pH желудочного сока у таких детей, и она способна активно гидролизовать эмульгированные жиры молока.
Все липолитические ферменты являются глобулярными, водорастворимыми белками. Поскольку липиды не растворимы в воде, гидролиз происходит на поверхности раздела между липидами и водной фазой. Поэтому скорость реакции определяется площадью этой границы раздела и, чем выше степень эмульгирования жира, чем меньше липидные мицеллы, тем больше величина доступной поверхности.
Подготовка жира к расщеплению – эмульгирование.
В гидрофильной среде тонкой кишки гидрофобные молекулы липидов пищи собираются в большие липидные капли. Фермент панкреатическая липаза может гидролизовать ТАГ только на поверхности этой капли. Поэтому для увеличения поверхности контакта фермента с ТАГ липидные капли подвергаются эмульгированию.
ТАГ эмульгируют желчные кислоты (поверхностно-активные вещества): холевая, дезоксихолевая и их производные с глицерином и таурином – гликохолевая и таурохолевая. Они синтезируются в печени и поступают в кишечник в составе желчи, которая содержит много желчных кислот и небольшое количество холестерола и фосфолипидов.
Переваривание, или гидролиз, жира катализирует фермент поджелудочной железы панкреатическая липаза. В составе панкреатического сока присутствует белок колипаза, который в тонком кишечнике подвергается частичному протеолизу. После отщепления пептида меняется конформация колипазы, повышается её сродство неактивной форме панкреатической липазы, она присоединяется к ферменту и его активирует.
Оптимальное значение pH для панкреатической липазы примерно 8,0 поддерживается бикарбонатом (HCO3-) панкреатического сока и желчи. Панкреатическая липаза гидрализует сложные эфирные связи в положении 1 и 3 ТАГ, поэтому основными продуктами гидролиза являются жирные кислоты и 2-моноацилглицеролы. Гидролиз эфиров холестерола фосфолипидов идёт под действием специфических гидролаз панкреатического сока.

Продукты гидролиза липидов – 2-моноацилглицеролы, жирные кислоты, холестерол, лизофосфатная кислота, жирорастворимые витамины и желчные кислоты образуют смешанные мицеллы. Формирование мицелл происходит самопроизвольно.
Всасывание ТАГ и продуктов их распада происходит в проксимальной части тонкой кишки.

6. Что такое переаминирование и каково его биологическое значение? Приведите реакцию переаминирования между глутаминовой и пировиноградной кислотами.
Решение:
Переаминирование (трансаминирование) – это обратимые реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака, являются универсальными для всех живых организмов.
Переаминирование проходит при участии ферментов – аминотрансфераз, или трансаминазы.
Реакции трансаминирования наиболее интенсивно протекают когда один из участников является дикарбоновой амино- или кетокислотой.

Биологическое значение переаминирования:
Переаминирование играет большую роль в обмене аминокислот. Так как этот процесс является обратимым, то ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот.
Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма.
Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Реакция переаминирования между глутаминовой и пировиноградной кислотами:

7. Основные этапы биосинтеза белка на рибосомах.
Решение:
Процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной (матричной) РНК (иРНК, мРНК), осуществляемый рибосомой называется трансляцией.
Трансляция включает в себя три стадии: инициацию, элонгацию и терминацию.
Инициация – это все реакции, проходящие до формирования пептидной связи между первыми двумя аминокислотами.
Инициация:
1. Узнавание стартового кодона, сопровождается присоединением тРНК аминоацилированной метионином и сборкой рибосомы из большой и малой субъединиц.
Элонгация – это все реакции от момента образования первой пептидной связи до присоединения к синтезирующемуся полипептиду последней аминокислоты.
Элонгация:
2. Узнавание текущего кодона соответствующей ему аминоацил-тРНК (комплементарное взаимодействие кодона мРНК и антикодона тРНК ).
3. Присоединение аминокислоты, принесённой тРНК, к концу растущей полипептидной цепи.
4. Продвижение рибосомы вдоль матрицы, сопровождающееся высвобождением молекулы тРНК.
5. Аминоацилирование высвободившейся молекулы тРНК соответствующей ей аминоацил-тРНК-синтетазой.
6. Присоединение следующей молекулы аминоацил-тРНК.
7. Движение рибосомы по молекуле мРНК до стоп-кодона.
Терминация – полностью синтезированный полипептид освобождается от концевой тРНК, а рибосомы отходят от иРНК.
Терминация: узнавание рибосомой стоп-кодона сопровождается отсоединением новосинтезированного белка и иногда диссоциацией рибосомы.
Полипептид, который сформировался в ходе трансляции, полностью соответствует кодирующему его гену.

8. Назовите основные гормоны коркового слоя надпочечников. Охарактеризуйте влияние этих гормонов на обмен веществ. Какие процессы регулируют минералокортикоиды?
Решение:
Гормоны коры надпочечников (кортикостероиды) делятся на две группы: минералокортикостероиды и глюкокортикостероиды. Минералокортикостероиды влияют на обмен электролитов (ионов Na+, K+, Cl-) и воды, глюкокортикостероиды воздействуют на обмен углеводов и белков.
Важнейшие глюкокортикостероиды: кортизон, гидрокортизон (кортизол) и кортикостерон.
Действие глюкокортикоидов на организм осуществляется путем изменения проницаемости клеточных мембран, влияния на синтез ферментного белка, и на активность ферментов. Действие глюкокортикоидов проявляется на уровне генов путем избирательной активации специфических информационных и рибосомной РНК, стимуляции синтеза белка из аминокислот, принесенных на транспортной РНК. Наряду с активацией синтеза ферментов глюкокортикоиды влияют на их активность, изменяя ее в зависимости от конкретных условий внутренней и внешней среды.
Глюкокортикоиды активируют ферментативные процессы глюконеогенеза, которые связаны с распадом белков, увеличением тканевого содержания аланина, глутаминовой кислоты, торможением синтеза белка из аминокислот. Под влиянием кортизола уменьшается содержание белка в мышцах и соединительной ткани, в том числе в костях, увеличивается образование и распад альбумина в печени.
Глюкокортикоиды уменьшают утилизацию глюкозы, увеличивают уровень сахара в крови. Наиболее выраженным действием па углеводный обмен обладает кортизол, слабее — кортизон и меньше всего — кортикостерон.
Глюкокортикоиды оказывают влияние на водно-электролитный обмен, повышая скорости клубочковой фильтрации, уменьшения канальцевой реабсорбции и повышения содержания натрия и воды во внеклеточном пространстве.
Глюкокортикоиды угнетают образование фибробластов, митоз и уменьшают количество коллагена в соединительной ткани. В нормальных физиологических дозах гормоны оказывают нормализующее влияние на защитные реакции организма, повышают уровень антител. Неблагоприятное влияние оказывают лишь большие дозы глюкокортикоидов.

Основным представителем минералокортикоидов является альдостерон. Альдостерон образуется из кортикостерона.
Альдостерон увеличивает задержку натрия, повышает выделение калия, увеличивает объем циркулирующей крови и артериальное давление.
Основное биологическое действие минералокортикоидов состоит в задержке натрия (благодаря блокированию ферментных систем почек) и выделении калия. Альдостерон обладает слабым (в 3 раза меньше кортизола) глюкокортикоидным действием, усиливает выделение кальция и магния.
Дезоксикортикостерон (ДОК) — промежуточный продукт образования альдостерона. Альдостерон и дезоксикортикостерон отличаются друг от друга по силе действия.
ДОК в 30 раз слабее альдостерона задерживает натрий, в большей степени способствует выведению калия, развитию гипертензии и поражению почек. При избыточном введении ДОК на фоне гипокалиемии возможно повреждение канальцев почек и развитие несахарного диабета.

Использованная литература
1. Северин Е.С. Биохимия с упражнениями и задачами. ГЭОТАР-Медиа. 2010
2. Комов В. П. Биохимия: учебник для вузов. Москва. Дрофа. 2008
3. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия. Москва. Дрофа. 2004.
4. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. Москва. Просвещение. 1987.
5. http://doktorland.ru/ – Большая медицинская энциклопедия. Гормоны надпочечников.

Рейтинг
( Пока оценок нет )
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!:

пять × пять =

Этот сайт использует Akismet для борьбы со спамом. Узнайте как обрабатываются ваши данные комментариев.

Adblock detector